3.6.1 Prefacio
Estandarización de las propiedades de los alimentos para
satisfacer las necesidades nutricionales / Fisiológicas y toxicológicas Requisitos
de las operaciones de elaboración de Un esfuerzo perenne. La producción de
alimentos es similar A un proceso de fabricación industrial estándar: Por un
lado es el producto alimenticio con todos Sus propiedades requeridas, por otro
lado son Los componentes del producto, cada uno de los cuales Suministra una
parte distinta de las propiedades requeridas.
Tales consideraciones han llevado a En las relaciones entre
los alimentos Propiedades físicas y químicas macroscópicas Y la estructura y
reacciones a nivel molecular nivel. Una comprensión confiable de tales
relaciones Es un requisito previo fundamental para el diseño Funcionamiento de
un proceso, ya sea para optimizar Proceso o para modificar los componentes de
los alimentos Las propiedades deseadas del producto.
La modificación de las proteínas sigue estando muy lejos Siendo
un método común en la elaboración de alimentos, pero Es cada vez más reconocido
como esencial, Dos razones principales:
En primer lugar, las proteínas cumplen funciones comida.
Algunas de estas funciones se pueden servir mejor Por modificado que por
proteínas nativas.
En segundo lugar, los problemas nutricionales En todo el
mundo la utilización de nuevas materias primas Materiales.
La modificación de las reacciones puede Materias primas (por
ejemplo, proteínas de origen vegetal o microbiano Origen) cumplen con los
estrictos estándares de seguridad alimentaria, Palatabilidad y valor biológico
aceptable. Una revisión Se dará aquí de varias modificaciones de proteínas Que
se están utilizando o se están considerando para usar. Se trata de sustancias
químicas o enzimáticas Métodos o una combinación de ambos. Los ejemplos Seleccionados
para enfatizar las tendencias existentes. Mesa 1.35 presenta algunas
propiedades proteicas que Son de interés para la elaboración de alimentos.
Estas propiedades Están relacionados con la composición de aminoácidos y Secuencia
y la conformación de proteínas. Modificación De las propiedades de las
proteínas es posible Cambiando la composición de aminoácidos o la Tamaño de la
molécula o mediante la extracción o inserción de Hetero constituyentes. Tales
cambios pueden lograrse Por reacciones químicas y / o enzimáticas.
Desde el punto de vista del procesamiento de alimentos, los Modificación
de proteínas son:
• Bloqueo de las reacciones implicadas en el deterioro De
alimento (por ejemplo, la reacción de Maillard)
• Mejorar algunas propiedades físicas de las proteínas (Por
ejemplo, la textura, la estabilidad de la espuma, solubilidad)
• Mejorar el valor nutricional (aumentar la Grado de digestibilidad,
la inactivación de Otros componentes indeseables, la introducción de Ingredientes
como algunos aminoácidos).
3.6.2 Modificación
química
La Tabla 1.36 presenta una selección de reacciones químicasDe
proteínas que son pertinentes para y de corriente Importancia en la elaboración
de alimentos.
3.6.2.1 Acilación
El tratamiento con anhídrido succínico (véase 1.4.4.1.3) Generalmente
mejora la solubilidad de la proteína.
Por ejemplo, el gluten de trigo succinilado es bastante Soluble
a pH 5 (véase la figura 1.40). Este efecto es Relacionados con la desagregación
de Peso de las fracciones de gluten (véase la figura 1.41). en el Caso de la
caseína succinilada, es obvio que la Modificación cambia el punto isoeléctrico
de la (Y por lo tanto el mínimo de solubilidad) a Un pH más bajo (véase la
figura 1.42). Succinilación de la hoja Proteínas mejora la solubilidad, así
como la Sabor y propiedades emulsionantes.
La proteína de levadura succinilada tiene no sólo un aumento
Solubilidad en el rango de pH de 4-6, pero Es también más estable al calor por
encima del pH 5. Tiene mejor Propiedades emulsionantes, superando muchas otras (Tabla
1.37), y ha aumentado la capacidad de hincharse.
La introducción de grupos aminoacil en la proteína puede Ser
alcanzado por reacciones que implican aminoácidos Carboxi anhídridos (figura
1.44), aminoácidos y Carbodiimidas (figura 1.46) o por BOC-aminoácido Hidroxisuccinimidas
con posterior remoción Del grupo aminoprotector (BOC) (véase 1.161): Pruebas de
alimentación con caseína con metionina unida, Tal como se produce por el método
anterior, Han demostrado una disponibilidad satisfactoria De metionina (Tabla
1.38). Tales covalentes Unión de aminoácidos esenciales a una proteína Puede
evitar los problemas asociados con los alimentos Suplementación con aminoácidos
libres: pérdidas en Procesamiento, desarrollo de aromas no deseados A metional,
etc.
La Tabla 1.39, usando la β-caseína como ejemplo, muestra En
qué medida la asociación de una proteína se ve afectada Por su acilación con
ácidos grasos de Longitudes de cadena.
1.4.6.2.2 Alquilación
Modificación de la proteína por metilación reductora De grupos amino con
formaldehído / NaBH _ {4} Retarda las reacciones de Maillard.
El metilo resultante Derivado, dependiendo del grado de
sustitución, Es menos accesible a la proteolisis (Fig. 1.47).
Por lo tanto, su valor desde un punto de vista nutricional /
fisiológico Punto de vista está bajo investigación.
1.4.6.2.3 Reacciones
redox que implican cisteína y cistina
Los enlaces disulfuro
tienen una fuerte influencia Propiedades de las proteínas. El gluten de trigo puede
ser Modificado por reducción de sus enlaces disulfuroA grupos sulfhidrilo y
posterior reoxidación De estos grupos bajo diversas condiciones (Fig. 1.48). La
reoxidación de una suspensión diluida En la presencia de urea da como resultado
una Soluble, producto adhesivo (gluten A), mientras que Reoxidación de una
suspensión concentrada en La presencia de una mayor concentración de urea Produce
un producto insoluble, rígido y cohesivo (Gluten C). Los datos de viscosidad
adicionalesMostró que los puentes disulfuro en gluten A son en su mayoría
intramoleculares, mientras que los de El gluten C es predominantemente
intermolecular(Fig. 1.49).
1.4.6.3 Modificación enzimática
Del gran número de
reacciones enzimáticas con Proteína como sustrato (ver 1.4.5), sólo una pequeña
Hasta la fecha se ha comprobado que son adecuados para Uso en la elaboración de
alimentos.
1.4.6.3.1
Desfosforilación
La figura 1.50 usa la β-caseína como ejemplo para mostrar Que
la solubilidad de una fosfoproteína en presencia De iones de calcio se mejora
en gran medida mediante Desfosforilación enzimática.
1.4.6.3.2 Reacción de
plasteína
La reacción plasteína permite que los fragmentos peptídicos De
un hidrolizado para unirse enzimáticamente a través de Péptido, formando un
polipéptido mayor de La velocidad de reacción se ve afectada, entre otros Cosas,
la naturaleza de los residuos de aminoácidos. Los residuos de aminoácidos
hidrófobos son preferiblemente (Fig.1.51).
Incorporación de Ésteres
de aminoácidos en la proteína se ve afectada Cadena de alquilo del éster.
Alquilo de cadena corta Los ésteres tienen un bajo índice de incorporación Los
ésteres alquílicos de cadena larga tienen una tasa de incorporación. Esto es
especialmente importante La incorporación de aminoácidos con un lado corto Cadena,
tal como alanina (véase la Tabla 1.40).
La reacción plasteína puede ayudar a mejorar la Valor de una
proteína. La figura 1.52 muestra El enriquecimiento plastificado de zeína con
triptófano, Treonina y lisina. La composición de aminoácidos De tal producto
zeína-plas- tina se da en Tabla 1.41.
Enriquecimiento de una proteína con aminoácidos
seleccionados Puede lograrse con el aminoácido correspondiente Ésteres de
ácidos o, igualmente bien, utilizando Hidrolizados de otra proteína.
La figura 1.53 presenta el ejemplo de la proteína de soja Enriquecimiento
con amino que contiene azufre Ácidos a través de la "adulteración"
con la Hidrolizado de queratina de lana. El PER (proteína Eficiencia) de tales
productos de plas- tina Se han mejorado significativamente, como se Tabla 1.42.
La figura 1.54 muestra que la producción de plas- Con un
perfil de aminoácidos muy próximo al recomendado FAO / OMS puede lograrse a
partir de Muy diversas proteínas.
La reacción plas- tina también permite Mejorar la solubilidad
de una proteína, por ejemplo, Aumentando el contenido de ácido glutámico (Figura
1.55). Una proteína de soja con un 25% de glutámico Ácido produce una plas-
tina con un 42% de ácido glutámico.
La proteína de soja tiene un mínimo de solubilidad
pronunciado En el intervalo de pH de 3 - 6. El mínimo es Mucho menos
pronunciada en el caso de los Plas- tina, mientras que el ácido glutámico enriquecido
Soja tiene una solubilidad satisfactoria sobre el Todo el rango de pH (Fig. 1.56)
y también es resistente a Coagulación térmica (Fig. 1.57).
Proteínas con un mayor contenido de glutamato Muestran un
interesante efecto sensorial: parcial Hidrólisis de la plas- tina modificada no
resulta En un sabor amargo, sino que genera un pronunciado "Caldo de
carne" (Tabla 1.43).
Eliminación del sabor amargo de una proteína Hidrolizado
también es posible sin incorporación De aminoácidos hidrófilos. Degustación
amarga Péptidos, tales como Leu-Phe, que son liberados por Hidrólisis parcial
de la proteína, reaccionan preferentemente En la reacción de plas- tina
subsiguiente y se incorporan En péptidos de mayor peso molecular Con un sabor
neutro.
La versatilidad de la reacción de plas-Demostrado por
ejemplos en los que indeseables Los aminoácidos se eliminan de una proteína.
Una dieta libre de fenilalanina, que puede prepararse Mezclando
aminoácidos, se recomienda para Ciertos defectos metabólicos. Sin embargo, el
uso de Un peso molecular más alto libre de fenilalanina Péptido es más
ventajoso con respecto a Sensitivas y osmóticas. Tales péptidos Pueden
prepararse a partir de proteínas mediante la plas- tina reacción. En primer
lugar, la proteína se hidroliza parcialmente Con pepsina. Tratamiento con
pronasa bajo Condiciones adecuadas luego se libera preferentemente Aminoácidos
con cadenas laterales hidrofóbicas largas.
Los péptidos restantes se separan por gel Cromatografía y
luego se sometió a la plas-Reacción en presencia de tirosina añadida Y el
triptófano (figura 1.58). Esto produce una plas-Que está prácticamente libre de
fenilalanina y tiene Una relación predeterminada de otros aminoácidos, Incluyendo
tirosina (Tabla 1.44).
La reacción de plas- tina también puede llevarse a cabo como
Un proceso de un solo paso (Fig. 1.59), poniendo Reacciones al uso económico, a
escala industrial.
1.4.6.3.3 Enlace
cruzado
La reticulación entre moléculas de proteínas es Alcanzado
con la transglutaminasa (véase 2.7.2.4) Y con peroxidasa (véase 2.3.2.2). La
reticulación Ocurre entre los residuos de tirosina cuando Una proteína se
incuba con peroxidasa / H2O2 (Véase la Reacción 1.163).
Incubación de proteínas con peroxidasa / H2O2 / catecol También
da como resultado reticulación. Las reacciones en Este caso son la desaminación
oxidativa de la lisina Residuos, seguidos de condensaciones de aldol y
aldimina, yo. mi. Reacciones análogas a las catalizadas Por lisil oxidasa en el
tejido conectivo:
1.4.7 Proteínas
Texturizadas
1.4.7.1 Prefacio
La proteína producida para la nutrición en el mundo Es
actualmente alrededor del 20% de fuentes animales Y el 80% de fuentes vegetales.
Las proteínas vegetales Son principalmente de cereales (57%) y oleaginosas (16%).
Algunas fuentes no convencionales de (Proteínas de una sola célula, hojas)
también Adquirieron cierta importancia.
Las proteínas son responsables de las distintas Estructura
de una serie de alimentos, e. gramo. el fibroso Estructura del tejido muscular
(carne, pescado), poroso Estructura del pan y la estructura del gel de algunos
Productos lácteos y soja.
Muchas proteínas vegetales tienen una estructura globular Y,
aunque están disponibles en grandes cantidades, Sólo se utiliza en una medida
limitada en la elaboración de alimentos.
En un intento de ampliar el uso de tales proteínas, Una
serie de procesos se desarrollaron en la Mediados de 1950 que confieren una
estructura similar a una fibra A proteínas globulares. Los procesos adecuados Productos
con fuerza de cocción y una carne estructura. Se comercializan como
extendedores de carne Y análogos de la carne y se puede utilizar siempre que Se
desea una estructura grumosa.
1.4.7.2 Material de
inicio
Las siguientes fuentes de proteínas son adecuadas para la Producción
de productos texturizados: soja; caseína; gluten de trigo; Comidas de semillas
oleaginosas tales como semillas de algodón, El maní, el sésamo, el girasol, el
cártamo o colza Zeína (proteína de maíz); levadura; suero; sangre plasma; O
despojos de la planta de empaque, como los pulmones o Tejido estomacal
El contenido de proteína requerido del material de partida Varía
y depende del proceso utilizado para Texturización. El material de partida es a
menudo una mezcla Tales como soja con lactoalbúmina, o proteína Más
polisacárido ácido (alginato, carragenano O pectina).
La adecuación de las proteínas para la texturización varía, Pero
el peso molecular debe estar en el intervalo de 10-50 kdal. Las proteínas de
menos de 10 kdal son débiles Fibra óptica, mientras que los que superan los 50
kdal Desventajosas debido a su elevada viscosidad y Tendencia a gel en el rango
de pH alcalino. La proporción De residuos de aminoácidos con el lado polar Las
cadenas deben ser altas con el fin de mejorar la interacción Unión de cadenas.
Cadenas laterales abultadas Tales interacciones, de manera que las cantidades
de Los aminoácidos con estas estructuras deben ser bajos.
1.4.7.3 Texturización
La proteína globular se desdobla durante la texturización Rompiendo
la unión intramolecular efectivo. Las cadenas de proteínas extendidas
resultantes son Estabilizado mediante la interacción con las Cadenas En la
práctica, la texturización se Una de dos maneras:
• La proteína de partida se solubiliza y la resultanteLa
solución viscosa se extruye a través Una tobera de hilatura en un baño
coagulante proceso).
• La proteína de partida se humedece ligeramente y Entonces,
a alta temperatura y presión, se extruyeCon fuerza de corte a través de los
orificios deUn dado (proceso de extrusión).
1.4.7.3.1 Proceso de
centrifugado
El material de partida (contenido en proteínas> 90%, por
ejemplo,Un aislado de proteína de soja) se suspende en agua ySolubilizado por
la adición de álcali. La solución al 20%Se envejece después a pH 11 con
agitación constante.
La viscosidad aumenta durante este tiempo como la proteína Despliega
La solución se presiona a continuación Orificios de un dado (5000-15,000
orificios, cada uno Un diámetro de 0,01-0,08 mm) en un coagulante Baño a pH 2-3.
Este baño contiene un ácido (Cítrico, acético, fosfórico, láctico o
clorhídrico) Y, usualmente, NaCl al 10%. Soluciones de hilatura de Proteínas y
mezclas de polisacáridos ácidos también Contienen sales de tierras alcalinas.
Las fibras proteicas Se prolongan más (hasta aproximadamente 2 a 4 veces La
longitud original) en un paso de "liquidación" y Se empaquetan en fibras
más gruesas con diámetros De 10-20 mm. Las interacciones moleculares son Mejorado
durante el estiramiento de la fibra, Aumentando la resistencia mecánica de la
fibra manojos.
El disolvente adherente se elimina luego presionando Las
fibras entre rodillos, colocándolas luego En un baño de neutralización (NaHCO3
+ NaCl) de PH 5,5-6 y, ocasionalmente, también en un endurecimiento
Baño (NaCl conc.).Los haces de fibras se pueden combinar en
Agregados con diámetros de 7-10 cm.
El tratamiento adicional implica el paso delHaces a través
de un baño que contiene un aglutinante y Otros aditivos (una proteína que
coagula cuando Calentado, tal como proteína de huevo; almidón modificado U
otros polisacáridos; Compuestos aromáticos; Lípidos). Este tratamiento produce
haces con Estabilidad térmica y aroma mejorados. un típico Baño para las fibras
que se van a transformar en Un análogo de carne podría consistir en 51% de
agua, 15% de ovoalbúmina, 10% de gluten de trigo, 8% de soja Harina, 7% de
cebolla en polvo, 2% de hidrolizado de proteínas, 1% de NaCl, 0,15% de
glutamato monosódico y 0,5% de pigmentos. Finalmente, los haces de fibra
embebidos se calientan y Cortado
1.4.7.3.2 Proceso de
extrusión
El contenido de humedad del material de partida (proteína
Contenido de aproximadamente el 50%, e. G., Harina de soja) se ajusta A 30-40%
y aditivos (NaCl, tampones, Compuestos aromáticos, pigmentos).
Los compuestos aromáticos se añaden en la grasa como un
vehículo, Cuando sea necesario, después de la etapa de extrusión para compensar
Para las pérdidas de aroma. La mezcla de proteínas Se introduce en el extrusor
(un termostato Cilindro o cuerpo cónico que contiene Un tornillo pulido y
giratorio con un gradualmente decreciente Tono) que se calienta a 120-180 ◦C Y
desarrolla una presión de 30-40 bar. Bajo estas La mezcla se transforma en un
plástico, Estado viscoso en el que se dispersan sólidos En la proteína fundida.
Hidratación de la proteína Ocurre después del despliegue parcial de la
Moléculas y estiramiento y reordenamiento De las cadenas de proteína a lo largo
de la dirección de la masa transferir.
El proceso se ve afectado por la tasa de rotación y Forma
del tornillo y por la transferencia de calor Y la viscosidad del material
extruido y su Tiempo de residencia en el extrusor. Como material fundido Sale
del extrusor, el agua se vaporiza, Dejando vacuolas en la proteína ramificada
Hilos El proceso de extrusión es más económico Que el proceso de centrifugado.
Sin embargo, produce fibras Partículas en lugar de fibras bien definidas. Una
gran cantidad y variedad de extrusoras son Ahora en funcionamiento. Al igual
que con otros procesos alimenticios, Existe una tendencia hacia el desarrollo y
la utilización de Extrusión de alta temperatura / corto tiempo cocina.
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