2. PÉPTIDOS

2.1  Observaciones generales, nomenclatura

Los péptidos se forman uniendo aminoácidos A través de un enlace amida. Por otra parte, la hidrólisis del péptido da como resultado Aminoácidos libres:

Grupos funcionales no implicados en el péptido La reacción de síntesis debe ser bloqueada. Los Los grupos protectores o bloqueantes deben ser removidos Después de la síntesis en condiciones que La estabilidad del péptido recién formado cautiverio:

Los péptidos se indican por el número de amino Residuos ácidos como di-, tri-, tetrapéptidos, etc., y El término "oligopeptidos" se usa para aquellos con 10 o menos residuos de aminoácidos. Más alto molecular Peso se denominan polipéptidos. La transición de "polipéptido" a "proteína" Es bastante indefinido, pero el límite es comúnmente Se supone que tiene un peso molecular de aproximadamente 10 kdal, i. E., Aproximadamente 100 residuos de aminoácidos son Necesario en la cadena para que pueda llamarse una proteína.

Los péptidos se interpretan como amino acilado ácidos:

Las tres primeras letras de los aminoácidos Se utilizan como símbolos para simplificar la  El péptido mostrado anteriormente también se puede dar como:

Se utilizan símbolos de una letra (véase la Tabla 1.1) Para secuencias de aminoácidos de péptido largo Cadenas Los D-aminoácidos se designan con el prefijo D-. en Compuestos en los que un grupo funcional del La cadena lateral está implicada, el enlace está indicado por Una línea perpendicular. El tripéptido glutatión (\ Gamma - glutamil - cisteinil - glicina) se da como una ilustración Junto con su disulfuro correspondiente, Glutatión oxidado:

Por convención, el residuo de aminoácido con el Grupo amino libre siempre se coloca a la izquierda.

Los aminoácidos de los extremos de la cadena se designan como Residuos de aminoácidos N-terminales y C-terminales.

La dirección del enlace peptídico en péptidos cíclicos es Indicado por una flecha, i. E., CO → NH-.