1.3.1 La disociación
En solución acuosa aminoácidos están presentes, dependiendo en
el pH, como cationes, iones híbridos o aniones.Con el catión indicado
como + A, la dipolar zwitterion como + A- y el anión como A-.
Las constantes de disociación de los aminoácidos pueden determinarse, por ejemplo, por valoración del ácido.
La Figura 1.2 muestra las curvas de valoración para la
glicina, histidina y ácido aspártico. Tabla 1.2 enumera la disociación constantes
para algunos aminoácidos. en amino ácidos de la acidez del grupo carboxilo es
más alto y la basicidad del grupo amino inferior a en los ácidos y aminas
carboxílicos correspondientes (cf. valores de pK para el ácido propiónico,
2-propilamina y alanina). Como se ilustra mediante la comparación de los
valores de pK de 2-aminopropiónico ácido (alanina) y 3-aminopropiónico ácido
(β-alanina), el pK es influenciada por la distancia entre los dos funcional grupos.
Las razones de esto son, probablemente, de la siguiente
manera: en el caso de la transición zwitterion catión →, el efecto inductivo
del grupo de amonio; en el caso de la transición anión zwitterion →, la la
estabilización de la zwitterion través de la hidratación causado por la
repulsión dipolar (más bajo que en relación al anión).
1.3.2 Configuración y actividad óptica
Los aminoácidos, a excepción de la glicina, tienen al menos
unacentro quiral y, por lo tanto, son ópticamente activos. Todaslos aminoácidos
encontrados en las proteínas tienen la misma configuraciónen la α-C-átomo de:
que se consideranL-aminoácidos o (S)-aminoácidos * en la Cahn-Ingold-Prelog
sistema (con L-cisteína una excepción;es en las -series (R)). D-aminoácidos (o
(R) -aminoácidos) también se producen en la naturaleza, por ejemplo, enuna
serie de péptidos de origen microbiano:
Isoleucina, treonina y 4-hidroxiprolina tienen dos átomos de
C asimétricos, por lo que cada uno tiene cuatro isómeros:
La rotación específica de aminoácidos en acuosasolución está
fuertemente influenciada por el pH. Pasóa través de un mínimo en el rango de pH
neutro yse eleva después de la adición de ácidos o bases.
Existen varios métodos posibles de separar los racematos,
que generalmente se producen en la síntesis de aminoácidos .
Selectivo cristalización de una solución sobre saturada de racemato después de
la siembra con un enantiómero se utiliza, como es la cristalización fraccionada
de sales diastereoméricas u otros derivados, tal como (S) sales de
–phenylethylammonium ácidos N-acetilamino. Con los métodos enzimáticos, se
utiliza la síntesis asimétrica, e. g., de acilamino anilidas de ácidos de
acilamino ácidos y anilina a través de la papaína: o la hidrólisis asimétrica,
e. g., de ésteres de aminoácidos a través de esterasas, ácido amino amidas
través amidasas o ácidos N-acilamino través aminoacylases:
La detección de los D-aminoácidos se lleva a cabo por HPLC o
GC enantioselectiva de amino quiral derivados de ácido. En un método aplicado
con frecuencia, los derivados se producen en una precolumna por reacción con
o-ftalaldehído y un tiol quiral. Alternativamente, los aminoácidos pueden transformarse
en trifluoroacetilamino ácido-2- (R, S) -butylesters.
1.3.3 Solubilidad
Las solubilidades de los aminoácidos en el agua son altamente
variable. Además de la extremadamente soluble prolina, hidroxiprolina, la
glicina y la alanina son
También es bastante soluble. Otros aminoácidos son significativamente menos soluble, con la cistina y tirosina que tienen
solubilidades particularmente bajos.
La adición de ácidos o bases mejora la solubilidad a través
de la formación de sales. La presencia de otros aminoácidos, en general,
también trae consigo un aumento de la solubilidad. Por lo tanto, el grado de
solubilidad de los aminoácidos en un hidrolizado de proteínas es diferente que
el observado para el individuo componentes.
La solubilidad en disolventes orgánicos no es muy buena
debido a las características polares de la aminoácidos. Todos los aminoácidos
son insolubles en éter. Sólo cisteína y prolina son relativamente soluble en
etanol (1,5 g / 100 g en 19 ◦C). metionina, arginina, leucina (0,0217 g / 100
g; 25 ◦C), ácido glutámico (0,00035 g / 100 g; 25 ◦C), fenilalanina,
hidroxi-prolina, histidina y triptófano son poco solubles en etanol. La
solubilidad de isoleucina en etanol caliente es relativamente alta (0,09 g /
100 g en 20 ◦C; 0,13 g / 100 g en78-80 ◦C).
1.3.4 Absorción UV
aminoácidos aromáticos tales como fenilalanina, tirosina y
triptófano absorben en el UVrange del espectro, con máximos de absorción a
200-230 nm y 250-290 nm.
La disociación de la fenólico HO-grupo de tirosina desplaza
la curva de absorción en alrededor 20 nm hacia longitudes de onda más largas.
bibliografia?
ResponderEliminar