1. CLASIFICACION, DESCUBRIMIENTO Y OCURRENCIA DE LOS AMINOACIDOS.

1.1 Clasificación

Hay un número grande de maneras de clasificar los aminoacidos. Desde sus cadenas laterales son los factores decisivos para las interacciones intra e intermoleculares en proteínas, y por lo tanto, para las propiedades de proteínas, amino ácidos se pueden clasificar como:

• Los aminoácidos con polar lado, sin carga cadenas: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano y metionina.

• Los aminoácidos con sin carga lateral, polarcadenas: serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina y glutamina.

• Los aminoácidos con cadenas laterales cargadas: ácido aspártico, ácido glutámico, histidina, lisina y arginina.

Sobre la base de sus funciones nutricionales / fisiológicas, aminoácidos pueden ser diferenciados como:

• Aminoácidos esenciales: Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina,triptófano, metionina, treonina, histidina(Esencial para los bebés), lisina y arginina( "Semi-esencial").

• Los aminoácidos no esenciales: La glicina, alanina, prolina, serina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina, ácido aspártico y ácido glutámico.

1.2 Descubrimiento y estado natural.

A. La alanina fue aislado de fibroína de seda por Weyl en 1888. Está presente en la mayoría de las proteínas y es especialmente enriquecida en fibroína de seda (35%). Gelatina y zeína contener aproximadamente 9% alanina, mientras que su contenido en otras proteínas es de 2-7%. La alanina se considerano esencial para los seres humanos.

A. La arginina fue aislada por primera vez a partir de plántulas de lupinopor Schulze y Steiger en 1886. Está presente en todas las proteínas a un nivel medio de 3-6%, aunque se particularmente enriquecido en protaminas. La arginina contenido de proteína de cacahuete es relativamente alta (11%). Bioquímicamente, la arginina es de gran importancia como un producto intermedio en la síntesis de la urea. arginina es un aminoácido semi-esencial para los seres humanos.Se parece ser necesario en determinadas metabólica condiciones.

B. Asparagina de espárragos era la primera aminoácido aislado por Vauguelin y Robiquet en 1806. Su presencia en proteínas (edestin) se confirmó por Damodaran en 1932. En glicoproteínas el componente de hidratos de carbono puede estar unido N-glucosídico al resto de proteína a través de el grupo amida de la asparagina.

C. Ácido aspártico se aisló de las legumbres por Ritthausen en 1868. Se da en todas las proteínas animales, principalmente en albúminas a una concentración de 6- 10%. proteínas de alfalfa y maíz son ricos en aspártico ácido (14,9% y 12,3%, respectivamente) mientras que su contenido en el trigo es baja (3,8%). El ácido aspártico es no esencial.

D. La cistina se aisló de cálculos en la vejiga por Wolaston en 1810 y de los cuernos de Moerner en 1899. Su contenido es alto en las queratinas (9%).

La cistina es muy importante, ya que el péptido cadenas de muchas proteínas están conectados por dos residuos de cisteína, por enlaces disulfuro.

Una cierta conformación puede ser fijado dentro de una única cadena de péptido por enlaces disulfuro. Más proteínas contienen 1-2% de cistina. A pesar de esto es en sí misma no esencial, cistina puede sustituir en parte metionina, que es un aminoácido esencial ácido.

E. La glutamina se aisló por primera vez de la remolacha azucarera jugo por Schulze y Bosshard en 1883. Su ocurrencia en proteínas (edestin) se confirmó por Damodaran en 1932. La glutamina es fácilmente convertido en ácido pirrolidona carboxílico, que es estable entre pH 2,2 y 4. 0, pero se escinde fácilmente a ácido glutámico en la otros de pH:

F. El ácido glutámico fue aislado de trigo gluten por Ritthausen en 1866. Es abundante en la mayoría de las proteínas, pero es particularmente alto en proteínas de la leche (21,7%), trigo (31,4%), maíz (18,4%) y soja (18,5%). Melaza también contiene cantidades relativamente altas de glutámico ácido. se usa glutamato monosódico en numerosos productos alimenticios como un potenciador del sabor.

G. La glicina se encuentra en altas cantidades en estructural proteína. El colágeno contiene 25-30% de glicina. Eso fue aislado por primera vez de la gelatina por Braconnot en 1820. La glicina es un aminoácido no esencial a pesar de que actúa como un precursor de muchos compuestos formados por varios biosintética mecanismos.

H. Histidina fue aislado por primera vez en 1896 de forma independiente por Kossel y por Hedin de protaminas ocurre en el pescado. La mayoría de las proteínas contienen 2-3% de histidina. Proteínas de la sangre contienen aproximadamente 6%. La histidina es esencial en la nutrición infantil.

I. 5-hidroxilisina se aisló de Van Slyke et al. (1921) y Schryver et al. (1925). Eso pasa en el colágeno. El componente de hidratos de carbono de glicoproteínas puede estar unido O-glucosídico a la grupo hidroxilo del aminoácido (cf. 12.3.2.3.1). 4-hidroxiprolina se obtuvo a partir de gelatina primera por Fischer en 1902. Dado que es abundante en colágeno (12,4%), la determinación de hidroxiprolina se utiliza para detectar la presencia de conectivo tejido en los productos cárnicos desmenuzados.

J. Hidroxiprolina es un aminoácido no esencial. Isoleucina fue aislado por primera vez por la fibrina Ehrlich en 1904. Es un aminoácido esencial. La carne y las proteínas ceral contienen 4-5% isoleucina; huevo y leche, proteínas de 6-7%.

K. La leucina se aisló de la lana y de músculo tejido por Braconnot en 1820. Es un elemento esencial de aminoácidos y su contenido en la mayoría de las proteínas es 7-10%. proteínas de los cereales contienen cantidades variables (Maíz 12,7%, el trigo 6,9%). Durante la fermentación alcohólica, aceite de fusel se forma a partir leucina y isoleucina.

L. La lisina se aisló de la caseína por Drechsel en 1889. Se compone 7-9% de la carne, huevo y proteínas de la leche. El contenido de este aminoácido esencial ácido es del 2-4% más baja en proteínas de los cereales en el cual prolamina es predominante. Cangrejos y peces proteínas son las fuentes más ricas (10-11%). Junto con treonina y metionina, la lisina es una limitante factor en el valor biológico de muchas proteínas, sobre todo las de origen vegetal. El procesamiento de alimentos se traduce en pérdidas de lisina desde su ε-amino grupo es muy reactivo (reacción de Maillard cf.).

M. La metionina fue aislado por primera vez de la caseína por Mueller en 1922. Las proteínas animales contienen 2-4% y proteínas vegetales contienen 1-2% de metionina.

La metionina es un aminoácido esencial y en muchos procesos bioquímicos su función principal es como un grupo metilo-donante. Es muy sensible al oxígeno y el tratamiento térmico. Por lo tanto, las pérdidas se producen en muchas las operaciones de procesamiento de alimentos tales como el secado, el secado en estufa, inflamación, calcinación o tratamiento con agentes oxidantes. En el blanqueo de harina con NCl3 (tricloruro de nitrógeno), la metionina es convertido a la sulfoximide metionina tóxico.

N. La fenilalanina se aisló a partir de altramuces por Schulze en 1881. Se produce en casi todas las proteínas (Un promedio de 4 a 5%) y es esencial para los seres humanos. Se convierte in vivo en tirosina, por lo fenilalanina puede reemplazar tirosina nutricionalmente.

O. Prolina fue descubierto en la caseína y huevo albumen por Fischer en 1901. Está presente en numerosas proteínas en 4-7% y es abundante en proteínas de trigo (10,3%), gelatina (12,8%) y caseína (12,3%). Proline no es esencial.

P. Serina fue aislado de sericina por Cramer en 1865. La mayoría de las proteínas contienen aproximadamente 4-8% de serina.

Q. En fosfoproteínas (caseína, phosvitin) serina, como treonina, es un portador de ácido fosfórico en forma de O-fosfoserina. El hidrato de carbono componente de glicoproteínas puede estar unida O-glucosídico a través del grupo hidroxilo de serina y / o treonina (κ-caseína).

R. Treonina fue descubierto por Rose en 1935. Se es un aminoácido esencial, presente en 4,5 a 5% en carne, leche y huevos, y 2.7 a 4.7% en los cereales. Treonina es a menudo el aminoácido limitante en proteínas de calidad biológica inferior. El "caldo" sabor de proteína hidrolizados origina en parte, de una lactona derivada de treonina.

S. El triptófano se aisló por primera vez de la caseína hidrolizados, preparado por hidrólisis utilizando pancreático enzimas, por Hopkins en 1902. Ocurre en las proteínas de origen animal en cantidades relativamente bajas (1-2%) y en cantidades incluso más bajas en cereales proteínas (aproximadamente 1%). El triptófano es excepcionalmente abundante en lisozima (7,8%). Es completamente destruido durante la hidrólisis ácida de la proteína.

Biológicamente, el triptófano es un importante esencial amino ácido, principalmente como un precursor en el biosíntesis del ácido nicotínico.

T. La tirosina se obtuvo por primera vez de la caseína por Liebig en 1846. Al igual que la fenilalanina, que se encuentra en casi todas las proteínas en los niveles de 2-6%. fibroína de seda puede tener tanto como 10% de la tirosina. Se convierte a través de dihidroxifenilalanina por enzimática la oxidación en melaninas de color marrón-negro.

V. Valina primero fue aislado por Schutzenberger en 1879. Es un aminoácido esencial y es presente en las proteínas de la carne y los cereales (5-7%) y en las proteínas de huevo y leche (7-8%). elastina contiene en particular, las altas concentraciones de valina (15,6%).

AMINOÁCIDOS ESENCIALES