Los aminoácidos muestran las reacciones habituales de ambos
ácidos carboxílicos y aminas. especificidad de la reacción se debe a la
presencia tanto de carboxilo y amino grupos y, ocasionalmente, de otra funcional
grupos. Reacciones que se producen en 100 a 220 ◦C, tales como en la cocina,
freír y hornear, son especialmente correspondiente a la química de los
alimentos.
1.4.1 La
esterificación de grupos carboxilo
Los aminoácidos están esterificados fácilmente por
acidcatalyzed reacciones. Un hidrocloruro de éster etílico se obtiene en etanol
en presencia de HCl:
El éster libre se libera de su sal por la acción de álcali.
Una mezcla de ésteres libres pueden entonces ser separado por destilación sin
descomposición.
La destilación fraccionada de los ésteres es la base de un
método introducido por Emil Fischer para la la separación de aminoácidos:
ésteres de aminoácidos libres tienen una tendencia a formar
dipéptidos cíclicos o polipéptidos de cadena abierta:
ésteres terc-butilo, que son fácilmente divididos por los
ácidos, o ésteres de bencilo, que son fácilmente escindidos por HBr / ácido
acético glacial o hidrogenación catalítica, se utilizan como grupos protectores
en la síntesis de péptidos.
1.4.2 Las reacciones
de los grupos amino
1.4.2.1 La
acilación derivados de ácido activados, e. g., halogenuros de ácido o
anhídridos, se utilizan como agentes de acilación:
aminoácidos N-acetilo están siendo considerados como
ingredientes en dietas químicamente restringidos y para la fortificación de las
proteínas vegetales para aumentar su valor biológico. La adición de aminoácidos
libres a alimentos que debe ser tratada de calor no es un problema gratis. Por
ejemplo, la metionina en presencia de un azúcar reductor puede formar por
metional
un mecanismo de degradación de Strecker, impartiendo un mal
sabor a los alimentos. Otros aminoácidos esenciales ácidos, e. g., lisina o
treonina, pueden perder su valor biológico a través de reacciones similares.
Ensayos de alimentación con ratas han demostrado que
Nacetyl-L-metionina y N-acetil-L-treonina tener valores nutricionales iguales a
los de la aminoácidos libres (esto es cierto también para los seres humanos con
metionina acetilada). La tasa de crecimiento de ratas también se incrementa
significativamente por la α- o ε-acetil o α, derivados de ε-diacetil de lisina.
Algunos restos acilo se pueden escindir son de importancia
Los grupos protectores temporales en el péptido síntesis.
El residuo trifluoroacetilo se elimina fácilmente por suave
catalizada por base de hidrólisis:
El residuo ftalilo se puede escindir fácilmente por
hidrazinólisis:
El grupo benciloxicarbonilo se puede quitar fácilmente por
hidrogenación catalítica o por hidrólisis con HBr / ácido acético glacial:
Los residuos de terc-alcoxicarbonilo, e. g., el
tertbutyloxycarbonyl grupos, se escinden bajo acidcatalyzed condiciones:
derivados de N-acilo de aminoácidos se transforman en
oxazolinones (azlactonas) por eliminación de agua:
Estos son productos intermedios altamente reactivos que
forman un anión mesomerically estabilizado.
El anión puede reaccionar, por ejemplo, con aldehídos. Esta
reacción se utiliza en ácido amino síntesis con azlactona glicina como de
partida compuesto:
La acilación de aminoácidos con 5-dimethylaminonaphthalene-
1-sulfonil cloruro de cloruro de (dansilo, Dans-Cl) es de gran importancia
analítica:
Los derivados de aril sulfonilo son muy estables frente a la
hidrólisis ácida. Por lo tanto, son adecuado para la determinación de libre N-terminal
grupos amino o grupos libres varepsilon amino de péptidos o proteínas.
derivados de dansilo cuales fluorescencia en luz UV tiene un límite de
detección de la gama nanomoles, que es menor que la de derivados de
2,4-dinitrofenilo por un factor de 100.
Dimethylaminoazobenzenesulfonylchloride (DABS-Cl) y
9-fluoroenylmethylchloroformate (Fmoc) detectar aminoácidos (Fórmula cf. 1,27 y
1,28) que incluye la prolina y la hidroxiprolina.
Los derivados fluorescentes pueden ser cuantitativamente
determinada después de la separación por HPLC.
1.4.2.2 Alquilación
y arilación aminoácidos N-metilo se obtienen por reacción del derivado de
N-tosil del aminoácido con yoduro de metilo, seguido de la eliminación del
tosilo sustituyente con HBr:
El compuesto N-metil también puede estar formado por
metilación con HCHO / HCOOH del bencilideno derivado del ácido amino, formado
inicialmente por reacción del ácido amino con benzaldehído.
Se elimina entonces el grupo bencilo aminoácidos de dimetilo
se obtienen por reacción con formaldehído, seguido de reducción con borohidruro
de sodio:
Las reacciones correspondientes con las proteínas sonsiendo
considerado como un medio de protección de la grupos ε-amino y, por tanto, de
evitar su la destrucción de los alimentos a través de la reacción de Maillard
(1.4.6.2.2 cf.).
La reacción directa de los aminoácidos con metilante
agentes, e. gramo. yoduro de metilo o sulfato de dimetilo, procede a través de
monometil y dimetil compuestos a los derivados de trimetilo (o, en general a
derivados de N-trialquilo) denotados como betaínas:
Como se muestra en la Tabla 1.5, betaínas están muy
extendidas en tanto en el reino animal y vegetal.
La derivatización de los aminoácidos por reacción con 1-fluoro-2,4-dinitrobenceno
(FDNB) los rendimientos N-2,4-dinitrofenilo amino ácidos (DNP-amino ácidos),
que son compuestos de color amarillo y cristalizan fácilmente. La reacción es
importante para etiquetado N-terminal residuos de aminoácidos y libre ε-amino
grupos presentes en péptidos y proteínas; los ácidos DNP-amino son estables
bajo condiciones de hidrólisis ácida (cf. Reacción 1,33).
Otro reactivo de arilación es 7-fluoro-4-nitrobenzo- 2-oxa-1,3-diazol
(NBD-F), que es también se utiliza como un compuesto de cloro (NBD-Cl) y lo que
conduce a los derivados que son adecuados para una análisis de aminoácidos
mediante separación por HPLC: (1,34)
La reacción de aminoácidos con trifenilmetilo cloruro
(cloruro de tritilo) produce los derivados de N-tritilo, que son estables
alcalino. sin embargo, el derivado se escinde en presencia de ácido, dando un
catión trifenilmetilo estable y libre aminoácidos:
La reacción con ácido trinitrobenceno sulfónico es también
de importancia analítica. Se produce un yellowcolored derivado que se puede
utilizar para la espectrofotométrico determinación de la proteína:
La reacción es una sustitución aromática nucleófila proceder
a través de una adición intermediario producto (complejo Meisenheimer). Ocurre
bajo condiciones suaves solamente cuando la estructura de anillo de benceno se
estabiliza con sustituyentes aceptores de electrones en el anillo (cf. Reacción
1.37).
La formación del complejo de Meisenheimer tiene ha
verificado mediante el aislamiento del producto de adición de la reacción de
2,4,6-trinitroanisole con etóxido de potasio (cf. Reacción 1,38).
En una reacción similar se produce con 1,2- ácido
naftoquinona-4-sulfónico (reactivo de Folin) pero, en lugar de un color
amarillo (cf. Fórmula 1.36), produce una coloración roja:
1.4.2.3 Carbamoil y
tiocarbamoılo derivados
Los aminoácidos reaccionan con isocianatos para producir
carbamoil derivados que se ciclan en 2,4- dioxoimidazolidinas (hidantoínas) por
ebullición en un medio ácido:
Una reacción correspondiente con isotiocianato de fenilo puede
degradar un péptido en un paso a paso la moda (degradación de Edman). La
reacción es de gran importancia para revelar el aminoácido secuencia en una
cadena peptídica. el feniltiocarbamoil derivado (PTC-péptido) formado en el primera
etapa (acoplamiento) se escinde no hidrolíticamente en el segundo paso
(escisión) con anhidro ácido trifluoroacético en anilinothiazolinone como derivado
del aminoácido N-terminal y el péptido restante que se acorta el último. Debido
a su inestabilidad, la tiazolinona no es adecuado para una identificación de por
lo tanto, el amino ácido y N-terminal es - después de la separación del péptido
restante, en la tercera etapa (conversión) - convertido en HCl acuoso a través
de la phenylthiocarbamoylamino ácido en fenil-tiohidantoína, mientras el
péptido restante se introduce en un nuevo ciclo.
1.4.2.4 Las
reacciones con compuestos carbonílicos
Los aminoácidos reaccionan con compuestos de carbonilo, formando
azometinas. Si el compuesto carbonilo tiene un grupo aceptor de electrones, mi.
g., un segundo grupo carbonilo, transaminación y se producen descarboxilación.
La reacción es conocida como la degradación de Strecker y obras de teatro un
papel en la alimentación ya que la comida puede ser un abundante fuente de compuestos
dicarbonilo generado por la reacción de Maillard (cf. 4.2.4.4.7). la aldehídos
formados a partir de aminoácidos (Strecker aldehídos) son compuestos de aroma
(cf. 5.3.1.1).
La reacción de la ninhidrina es un caso especial de la
degradación de Strecker. Es un importantede reacción para la determinación
cuantitativa de aminoácidos utilizando espectrofotometría (Reacción cf.1,42).
El límite de detección se encuentra en 1-0.5 nmol. El color azul-violeta
resultante tiene una absorción máxima a 570 nm. los rendimientos de prolina un
compuesto de color amarillo con λmax = 440 nm (Reacción 1.43):
La reacción de aminoácidos con ophthaldialdehyde (OPA) y
mercaptoetanol conduce a los derivados de isoindol fluorescentes (? Ex = 330
nm, λem = 455 nm) (Reacción1.44A).
Los derivados se utilizan para el análisis de aminoácidos a
través de la separación HPLC. En lugar de mercaptoetanol, un tiol quiral, e.
g., N-isobutiril Lcysteine, se utiliza para la detección de D-amino ácidos. El
límite de detección se encuentra a 1 pmol. Lo muy ácido aspártico racemización
rápida es una especialmente adecuado marcador. Una desventaja del método es que
la prolina y la hidroxiprolina no se detectan.
Este método se aplica, e. g., en el análisis de zumos de
frutas, en el que altas concentraciones de D-aminoácidos indican la
contaminación bacteriana o el uso de jugos altamente concentradas. A la
inversa, demasiado bajas concentraciones de D-aminoácidos en alimentos
fermentados (queso, salsas de soja y pescado, vinagre de vino) indican
imitaciones no fermentados.
Fluorescamina reacciona con aminas primarias y aminoácidos -
a temperatura ambiente bajo alcalina - condiciones para formar pirrolidonas
fluorescentes (? Ex = 390 nm, λem = 474 nm). La detección límite se encuentra
en 50 a 100 pmol:
El exceso de reactivo se hidroliza muy rápidamente en
compuestos solubles en agua y no fluorescentes.
1.4.3 Las
reacciones que implican otros Funcional grupos
Lo más interesante de estas reacciones son aquellos en que
los grupos α-amino y a-carboxilo son bloqueado, es decir, reacciones que se
producen con péptidos y proteínas. Estas reacciones serán cubiertos en detalle
en las secciones que trata con la modificación de proteínas (1.4.4 cf. y
1.4.6.2). Un numero de Las reacciones de importancia a aminoácidos libres se
ser cubiertos en las siguientes secciones.
1.4.3.1 La lisina
Una reacción selectiva se puede realizar ya sea con de los
grupos amino en la lisina. La acilación selectiva del grupo ε-amino es posible
utilizando la lisina Cu2 + complejo como reactivo:
reacción selectiva con el grupo α-amino es posible
utilizando un derivado de bencilideno:
ε-N-benciliden-L-lisina y ε-N-salicylidene- L-lisina son tan
eficaces como lisina libre en el crecimiento la alimentación de pruebas con
ratas. reacciones de pardeamiento de estos derivados son fuertemente retardado,
por lo tanto, que son de interés para la fortificación de lisina comida.
1.4.3.2 La arginina
En presencia de α-naftol y hipobromito, el grupo guanidilo
de arginina da un compuesto de color rojo con la siguiente estructura:
1.4.3.3 Los ácidos
aspártico y glutámico
La tasa de esterificación más alto de β- y γ-carboxilo
grupos se pueden utilizar para reacciones selectivas. En Por otra parte los
grupos ß-y gamma-carboxilo son hidrolizado más rápidamente en la hidrólisis
catalizada por ácido desde protonación es facilitada por tener el grupo de
amonio más lejos de la grupo carboxilo. hidrólisis catalizada por álcali de
ésteres metílicos o etílicos de aspártico o glutámico ácidos unidos a péptidos
pueden resultar en la formación de isopéptidos.
La descarboxilación de los rendimientos de ácido glutámico
γ-aminobutírico ácido. Este compuesto, que se produce también en el vino (cf. 20.2.6.9),
tiene un sabor amargo y produce una sensación de sequedad en la boca a
concentraciones superiores su umbral de reconocimiento (0,02 mmol / l).
1.4.3.4 Serina y
treonina
La hidrólisis ácida o alcalina de la proteína puede producir
ácidos α-ceto-β a través de la eliminación de un agua molécula:
De esta manera, el ácido α-ketobutyric forma a partir de
treonina puede producir otro aminoácido, α-aminobutírico ácido, a través de una
reacción de transaminación. Reacción 1,51 es responsable de las pérdidas de
hidroxiaminoácidos durante la hidrólisis de proteínas.
estimaciones fiables de la ocurrencia de estos aminoácidos
se obtienen por hidrólisis de proteínas durante distintos períodos de tiempo y
extrapolando la Los resultados a la hora cero.
1.4.3.5 Cisteína y
la cistina
La cisteína se convierte fácilmente en el correspondiente
disulfuro, cistina, incluso bajo leve condiciones oxidantes, tales como el
tratamiento con I2 o hexacianoferrato de potasio (III). Reducción de cistina a
cisteína es posible el uso de sodio borohidruro o tiol reactivos
(mercaptoetanol, ditiotreitol):
Las constantes de equilibrio para la reducción de cistina a
pH 7 y 25 ◦C con mercaptoetanol o ditiotreitol son 1 y 104, respectivamente.
Más fuerte oxidación de la cisteína, e. g., con perfórmico
ácido, da la correspondiente sulfónico ácido, ácido cisteico:
La reacción de cisteína con agentes alquilantes produce
tioéteres. Yodoacético ácido, yodoacetamida, yodoacetamida
Dimetilaminoazobenceno, etilenimina y 4-vinilpiridina son los más comúnmente
utilizado agentes alquilantes:
1.4.3.6 La
metionina
La metionina se oxida fácilmente en el sulfóxido y luego a
la sulfona. Esta reacción puede dar lugar a en pérdidas de este aminoácido
esencial durante la comida tratamiento:
1.4.3.7 La tirosina
Tirosina reacciona, como la histidina, con Diazotizado ácido
sulfanílico (reactivo de Pauly). El producto de reacción acoplado es un
compuesto azo rojo:
1.4.4 Reacciones de
Aminoácidos
A temperaturas más altas Las reacciones a temperaturas
elevadas son importantes Durante la preparación de los alimentos. Freír, asar, Hervir
y hornear desarrollan los aromas típicos de Muchos alimentos en los que los
aminoácidos participan como Precursores. Estudios con sistemas de alimentos y
modelos Han demostrado que los odorantes característicos Se forman a través de
la reacción de Maillard y que Son productos subsiguientes, en particular de Cisteína,
metionina, ornitina y prolina (Véase 12.9.3).
1.4.4.1 Acrilamida
El compuesto tóxico acrilamida es uno de los Compuestos
volátiles formados durante el calentamiento de Alimentos (véase 9.7.3). Los
experimentos modelo han demostrado Que se produce en reacciones de asparagina Hidratos
de carbono reductores o de los Productos de escisión (por ejemplo,
2-butanodiona, 2 - oxopropanal).
La formación es promovida por las temperaturas > 100 ◦C y / o tiempos de reacción más
largos. De hecho, los experimentos con modelos han demostrado que Los mayores
rendimientos basados en asparagina son ca.
0,1-1% molar. La cisteína y la metionina también forman Acrilamida
en presencia de glucosa, pero la Los rendimientos son considerablemente
inferiores a los Asparagina. La reacción térmica de la acroleína con El
amoníaco también produce acrilamida, pero de nuevo Sólo en pequeñas cantidades.
Aunque desde un punto de vista puramente estequiométrico, Sería
posible que la degradación De asparagina por la escisión de CO2 y NH3 Produce
directamente acrilamida, el curso de Formación es bastante compleja. De hecho,
varias propuestas Existen para el mecanismo de esta formación.
Se demostró que cantidades considerables de
3-Aminopropionamida en la reacción De asparagina con compuestos de
α-dicarbonilo con La formación de la base de Schiff y Descarboxilación e
hidrólisis en el sentido de Una reacción de Strecker (Fig. 1.6). Podría
mostrarse En estudios modelo y en experimentos adicionales Con los alimentos
(cacao, queso) que la división De amoníaco a partir de 3-aminopropionamida Relativamente
fácil a temperaturas más altas y Incluso en ausencia de carbohidratos resulta
en Muy altos rendimientos de acrilamida (> 60% en moles). Por lo tanto, la
3-aminopropionamida, que debe ser Tomado como la amina biogénica de la
asparagina, representa Un intermedio transitorio en la formación De acrilamida
en los alimentos. Mientras tanto, este Compuesto también se ha identificado en
diferentes Alimentos.
Otro mecanismo (Fig. 1.7, derecha) comienza De la
descomposición directa de la base de Schiff Obtenido a partir de un carbohidrato
reductor y Asparagina por vía inestable analíticamente indetectable Intermedios
Se supone que el ilido Formado por la descarboxilación de la Base Schiff se
descompone directamente en la escisión de la C - N para dar acrilamida y un 1 -
amino - 2 - hexosa. Otro mecanismo propuesto (Fig. 1.7, izquierda) es la
oxidación del Schiff Base y posterior descarboxilación. Aquí un Intermedio que
puede descomponerse A 3-aminopropionamida después de la enolización y hidrólisis.
La 3-aminopropionamida puede ser Convertido en acrilamida tras la separación de
amoníaco.
Los compuestos son farmacológicamente activos.
1.4.5 Aminoácidos
sintéticos utilizados Para aumentar el valor biológico
De alimentos (fortificación de alimentos) Los requerimientos
diarios de los seres humanos Aminoácidos y su aparición en Algunas importantes
proteínas alimenticias se Cuadro 1.8. El valor biológico de una proteína (G
proteína formada en el cuerpo / 100 g de alimentos Proteína) está determinada
por el contenido absoluto De aminoácidos esenciales, por el Proporciones de
aminoácidos esenciales, por su A aminoácidos no esenciales y por factores Tales
como digestibilidad y disponibilidad. Los Más importante (más o menos costoso) Vivo
e in vitro para determinar la Valencia biológica se basan en los siguientes principios:
Reemplazo de la proteína endógena después de la proteína agotamiento.
La prueba determina la cantidad de endógeno Proteína que
puede sustituirse por 100 g de Proteína alimentaria. A la persona de prueba se
le da una Dieta y por lo tanto reducido a lo absoluto N mínimo. Posteriormente,
la proteína a ser Examinado es administrado, y el equilibrio N es medido. La
valencia biológica (BV) sigue de La "utilización neta de proteínas"
(NPU) Sobre el mismo principio y está determinado En experimentos con animales.
Un grupo de ratas Se alimenta con una dieta no-proteica (Gr 1), mientras que El
segundo grupo es alimentado con la proteína a ser Examinado (Gr 2). Después de
algún tiempo, los animales Y su contenido proteico Se analiza.
La valencia biológica sigue de
• Utilización de proteínas para el crecimiento.
El valor de crecimiento (relación de eficiencia proteica =PER)
de animales de laboratorio se calculaDe acuerdo con la siguiente fórmula:
• Mantenimiento del balance N.
• Concentración plasmática de aminoácidos.
• Cálculo a partir de la composición de aminoácidos.
• Determinación por escisión enzimática in vitro.
La tabla 1.9 presenta datos sobre la valencia biológica De
algunas proteínas alimentarias, determinado Diferentes métodos.
El mayor valor biológico observado es para Una mezcla de 35%
de huevo y 65% de proteínas de papa. Los El valor biológico de una proteína
es generalmente limitado por:
A. Lisina: deficiencia en proteínas de cereales y otras
plantas
B. Metionina: deficiencia en proteínas de los bovinos Leche y
carne
C. Treonina: deficiente en trigo y centeno
D. Triptófano: deficiente en caseína, maíz y arroz.
Dado que los alimentos no están disponibles en cantidad
suficiente O calidad en muchas partes del mundo, Aumentando su valor biológico
mediante la adición de Aminoácidos esenciales está ganando en importancia.
Ejemplos luminosos son la fortificación del arroz Con
L-lisina y L-treonina, la suplementación
De pan con L-lisina y fortificación De proteína de soja y
cacahuete con metionina.
La tabla 1.10 enumera datos sobre el aumento de la Valencia
de algunas proteínas alimenticias La adición de aminoácidos. amino sintético Ácidos
también se utilizan para los Dietas que pueden ser completamente absorbidas y Utilizados
con fines nutricionales en los viajes espaciales, En los estados pre y
post-operatorio, y durante Terapia para maldigestión y malabsorción Síndromes La
fortificación de la alimentación animal con amino Ácidos (0,05-0,2%) es de gran
importancia.
Estas demandas han Producción de aminoácidos. La Tabla 1.11
da Datos sobre la producción mundial en 1982. La De ácido L-glutámico, usado
para un gran Medida como potenciador del sabor, es excepcional.
La producción de metionina y lisina también significativo.
Cuatro procesos principales se distinguen en La producción de
aminoácidos: químicos Síntesis, aislamiento de los hidrolizados de proteínas,
Enzimáticos y microbiológicos Métodos de producción, que actualmente se el más
importante. Las siguientes secciones Aclarará aún más el importante Procesos
industriales para una serie de Ácidos.
1.4.5.1 Ácido
glutámico
El acrilnitrilo se somete a formilación catalítica con CO / H _ {2} y el aldehído resultante se transforma Mediante una reacción de Strecker en ácido glutámico Dinitrilo que produce ácido D, L-glutámico después de Hidrólisis alcalina. La separación del racemato Se consigue por cristalización preferencial de La forma L de una solución sobresaturada después de Siembra
con ácido L-glutámico:
Un procedimiento de fermentación con varios Cepas de
microorganismos (Brevibacterium Flavum, Brev. Roseum, Brev. saccharolyticum) Proporciona
ácido L-glutámico en rendimientos de 50 g / l de Líquido de fermentación:
1.4.5.2 Ácido
aspártico
El ácido aspártico se obtiene con un rendimiento del 90% de
ácido fumárico Ácido mediante el uso de la enzima aspartasa:
1.4.5.3 Lisina
Un procedimiento sintético comienza con caprolactama, Que
posee todas las características estructurales requeridas, Excepto para el grupo
α-amino que se introduce Introducido En varias etapas:
La separación de los isómeros se realiza en el extremo
α-amino Caprolactama (Acl) a través de la capa soluble Sal del componente L con
L-pirrolidona Carboxílico (Pyg):
Más elegante es la hidrólisis selectiva del L-enantiómero
por una L-α-amino-ε-caprolactamasa Que se produce en varias levaduras, por
ejemplo En la Cryptococcus laurentii. La racemización De los restantes isómeros
D es posible Con una racemasa de Achromobacter obae. El proceso se puede
realizar como un paso
Reacción: la aminocaprolactama racémica es Incubadas con células
intactas de C. laurentii Y A. obae, produciendo casi 100% de Llysine. En otro
procedimiento, acrilnitrilo y etanal Reaccionar para producir cianobutiraldehído
que es Luego transformada por una reacción de Bucherer En cianopropilhidantoína.
Hidrogenación catalítica Del grupo nitrilo, seguido Por hidrólisis alcalina da
D, L-lisina.
Los isómeros se pueden separar a través del Ácido L-lisina
sulfanílico lenta soluble en agua sal:
Fermentación con un cultivo puro de Brevibacterium Lactofermentum
o Micrococcus Glutamicus produce L-lisina directamente:
1.4.5.4 Metionina
La interacción de metanotiol con acroleína produce Un aldehído que se convierte entonces en La correspondiente hidantoína a través de un Bucherer reacción. El producto es hidrolizado por catálisis. Separación de la resultante Racemato no suele llevarse a cabo ya que el La forma D de metionina es utilizada por los seres humanos
vía transamination:
1.4.5.5 Fenilalanina
El benzaldehído se condensa con hidantoína,
Después la hidrogenación usando un catalizador quiral da
Un producto que es aproximadamente el 90% de L-fenilalanina:
1.4.5.6 Treonina
Interacción de un complejo de cobre de glicina con Ethanal produce los isómeros treo y eritro en la
Proporción de 2: 1. Se separan sobre la base de Sus diferencias en solubilidad: D, L-treonina se separa en sus isómeros A través de su forma N-acetilada con la ayuda de un
Acilasa.La treonina también es accesible a través de microbiología Métodos.
1.4.5.7 Triptófano
El triptófano se obtiene industrialmente mediante una
variación De la síntesis de indol de Fischer. Adición De cianuro de hidrógeno a la acroleína da 3-cianopropanal Que se convierte en hidantoína a través de Una reacción de Bucherer. El grupo nitrilo es entonces Reducido a un grupo aldehído. Reacción con Fenilhidrazina produce un derivado de indol.
Por último, la hidantoína se saponifica con álcali:
L-triptófano también se produce a través de enzimáticos Síntesis de indol y serina con la ayuda de
Triptófano sintasa:
1.4.6 Propiedades
sensoriales
Los aminoácidos libres pueden contribuir al sabor de Alimentos
ricos en proteínas en los que los procesos hidrolíticos (Por ejemplo, carne,
pescado o queso).
La Tabla 1.12 proporciona datos sobre la calidad y Sabor
intensidad de los aminoácidos. Calidad de sabor Está influenciado por la
configuración molecular: Aminoácidos dulces se encuentran principalmente entre Miembros
de la serie D, mientras que los aminoácidos Ácidos están generalmente dentro de
la serie L. Por consiguiente Aminoácidos con una cadena lateral cíclica (Ácidos
1 - aminocicloalcano - 1 - carboxílico) Dulce y amargo.
La intensidad del sabor de un compuesto se refleja En su
valor umbral de reconocimiento. El reconocimiento El valor umbral es la
concentración más baja Necesario para reconocer el compuesto de forma fiable, Por
un panel de sabor. La Tabla 1.12 muestra que el Intensidad gustativa de los
aminoácidos depende de la Hidrofobicidad de la cadena lateral.
El L-triptófano y la L-tirosina son los Aminoácidos amargos
con un valor umbral de Ct amargo = 4-6 mmol / l. D-triptófano, con Ct sweet =
0,2-0,4 mmol / l, es el amino más dulce ácido. Una comparación de estos
umbrales Con los de la cafeína (ct bi = 1-1,2 mmole / l) Y sacarosa (ct sw =
10-12 mmol / l) muestra que La cafeína es de 5 veces más amargo que el
L-triptófano Y que el D-triptófano es aproximadamente 37 veces más dulce Como
sacarosa.
El ácido L-glutámico tiene una posición excepcional. En Concentraciones
más altas tiene un sabor de caldo de carne, Mientras que en concentraciones más
bajas mejora la Sabor característico de un alimento dado (potenciador del
sabor, Cf. 8.6.1). La L-metionina tiene un sabor.
El sabor amargo de los L-aminoácidos puede interferir Con la
utilización de estos ácidos, e. G., En forma química Definidas.
